A biologia costuma trabalhar com uma ideia quase sagrada: toda forma de vida conhecida depende dos mesmos 20 aminoácidos para construir proteínas.
Esses pequenos compostos funcionam como as letras de um alfabeto, usadas pelas células para montar praticamente tudo o que faz um organismo viver. Enzimas, músculos, hormônios, anticorpos… tudo nasce de combinações desses 20 blocos químicos.
Agora, cientistas conseguiram fazer algo que parecia improvável até pouco tempo atrás. Eles modificaram bactérias para que parte essencial de sua maquinaria celular funcionasse usando apenas 19 aminoácidos. O estudo foi publicado no periódico Science.
Para quem não entende muito de biologia, a façanha pode soar pequena à primeira vista. Afinal, estamos falando da remoção de apenas um componente entre 20.
Mas, na prática, é como reescrever o português inteiro sem usar a letra A e ainda conseguir produzir frases perfeitamente compreensíveis.
O aminoácido eliminado foi a isoleucina, conhecida pela sigla Ile. Ela aparece em milhares de proteínas da bactéria Escherichia coli, uma das espécies mais estudadas da ciência. Os pesquisadores mostraram que, em muitos casos, ela pode ser trocada por alternativas parecidas sem que a célula deixe de funcionar.
O resultado não criou uma forma de vida completamente nova, mas mostrou que talvez o “alfabeto químico” da vida não seja tão rígido quanto os cientistas imaginavam.
A pergunta por trás do experimento existe há décadas. Se há mais de 500 aminoácidos conhecidos na natureza, por que todos os seres vivos usam praticamente os mesmos 20? Será que a vida realmente precisa de todos eles?
Há pistas antigas sugerindo que não. Os primeiros organismos da Terra provavelmente eram muito mais simples do que as células atuais. Antes do chamado LUCA (sigla em inglês para “último ancestral comum universal”, considerado o ancestral remoto de toda a vida moderna) os seres primitivos talvez trabalhassem com um conjunto bem menor de aminoácidos.
Estudos computacionais já indicavam que algo entre 9 e 12 aminoácidos poderia ser suficiente para produzir quase todas as proteínas conhecidas.
Além disso, alguns aminoácidos possuem propriedades químicas muito parecidas – quase como ferramentas diferentes capazes de fazer funções semelhantes. A isoleucina era uma forte candidata a ser descartada justamente por isso.
Ela pertence a um grupo chamado aminoácidos de cadeia ramificada, junto com a valina e a leucina. Esses três têm formatos e comportamentos químicos parecidos. Em muitos casos, uma proteína consegue trocar um pelo outro sem grandes problemas.
Os pesquisadores começaram pelo método mais simples possível: substituir todas as isoleucinas por aminoácidos “primos”, como valina ou leucina. Deu parcialmente certo.
Em 39 proteínas importantes da bactéria, apenas 43% das versões modificadas continuaram funcionando normalmente. Ou seja, trocar aminoácidos “na força bruta” não bastava. Muitas proteínas simplesmente paravam de funcionar.
O motivo está na própria arquitetura das proteínas. Embora elas sejam feitas de longas sequências lineares de aminoácidos, depois de prontas elas se dobram em formas tridimensionais extremamente complexas – e pequenas alterações podem bagunçar completamente essa estrutura.
É como trocar uma peça aparentemente banal de um relógio e descobrir que o mecanismo inteiro trava.
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Foi aí que entrou a inteligência artificial. A equipe passou a usar modelos avançados de IA capazes de prever como proteínas se dobram e quais alterações ainda permitiriam que elas continuassem estáveis e funcionais.
Entre os sistemas usados estava o AlphaFold2, programa desenvolvido pelo Google DeepMind. Os cientistas também utilizaram “modelos de linguagem de proteínas”.
Eles funcionam de maneira parecida com inteligências artificiais treinadas para prever palavras em frases humanas – como o ChatGPT – mas, em vez de texto, analisam sequências de aminoácidos.
Esses sistemas aprendem padrões observando milhões de proteínas reais. Assim, conseguem sugerir quais trocas químicas têm mais chance de funcionar.
Mesmo com ajuda da IA, os pesquisadores não tentaram modificar toda a bactéria de uma vez. Eles começaram com apenas uma parte, e o alvo escolhido foi o ribossomo.
Por que o ribossomo?
O ribossomo é uma espécie de fábrica molecular presente dentro das células. Sua função é ler as instruções genéticas e produzir proteínas. Sem ele, não existe vida.
Ele também é uma das estruturas mais antigas e importantes da evolução. Se os cientistas conseguissem fazê-lo funcionar sem isoleucina, isso indicaria que a redução do “alfabeto da vida” talvez fosse realmente viável.
O problema era a escala. O ribossomo da E. coli é formado por 52 proteínas diferentes e contém 382 moléculas de isoleucina espalhadas por sua estrutura. Cada uma delas precisava ser substituída sem destruir o funcionamento do conjunto inteiro.
Os pesquisadores projetaram versões alteradas das proteínas com IA, construíram essas proteínas em laboratório, e verificaram se as bactérias continuavam vivas.
O processo levou a soluções bastante inesperadas. Em muitos casos, a inteligência artificial não escolhia substituir a isoleucina pela valina, que era a opção mais óbvia.
Algumas proteínas passaram a funcionar melhor com trocas aparentemente estranhas, usando aminoácidos quimicamente bem diferentes, como arginina, glicina ou até triptofano.
Isso chamou atenção porque essas mudanças dificilmente seriam previstas por métodos tradicionais. Os próprios autores destacam que os modelos de IA pareciam encontrar soluções que a evolução natural talvez nunca tenha explorado.
No fim, eles conseguiram remover todas as isoleucinas das proteínas do ribossomo e reunir parte dessas peças modificadas numa única bactéria, apelidada de Ec19.
A bactéria cresceu quase normalmente.
Segundo os pesquisadores, ela manteve cerca de 90% da capacidade de crescimento das bactérias comuns e continuou estável por mais de 450 gerações em laboratório.
O sequenciamento genético também mostrou que ela não tentou “corrigir” espontaneamente as mudanças para recuperar a isoleucina perdida. Essa informação é importante porque organismos geneticamente alterados frequentemente acumulam mutações para voltar ao estado original quando uma mudança prejudica sua sobrevivência.
Nesse experimento, isso não aconteceu.
Ainda assim, a bactéria não ficou totalmente “livre” da isoleucina. O aminoácido continua existindo em várias outras proteínas da célula. O que os cientistas demonstraram foi que uma das máquinas mais essenciais da vida consegue operar sem ele.
“É uma façanha extraordinária”, disse Kaihang Wang, biólogo do Instituto de Tecnologia da Califórnia, à Nature. Mas ele ressalta que ainda se trata “apenas do primeiro passo de uma grande jornada”.
Próximos passos
A meta futura seria construir uma célula inteira funcionando com apenas 19 aminoácidos. Se isso acontecer, o impacto pode ir muito além da curiosidade científica.
Uma das aplicações mais discutidas envolve a chamada biologia sintética: a criação de organismos projetados em laboratório para executar funções específicas. Bactérias artificiais poderiam ser desenhadas para fabricar medicamentos, produzir materiais inéditos ou degradar poluentes com mais eficiência.
Além disso, células que usam um “alfabeto químico” diferente poderiam funcionar como organismos isolados da biologia natural. Em teoria, isso reduziria o risco de trocas genéticas acidentais com seres vivos comuns.
O estudo também toca numa questão profunda sobre a origem da vida. Se organismos conseguem sobreviver com menos aminoácidos, talvez as primeiras formas de vida na Terra fossem mesmo muito mais simples do que imaginamos hoje.
Isso muda a forma como cientistas pensam não apenas a evolução terrestre, mas também a possibilidade de vida em outros planetas.
Talvez a vida não precise seguir exatamente as mesmas regras químicas observadas hoje na Terra moderna. E talvez o famoso conjunto de 20 aminoácidos não seja uma exigência absoluta da biologia, mas apenas uma das soluções que a evolução encontrou ao longo de bilhões de anos.
Fonte: abril
